Ciencia
La Razón

Premio Nobel de Química para los creadores de un método para observar biomoléculas

Los premiados son Jacques Dubochet, de la Universidad de Lausana, Joachim Frank, de la Columbia University y Richard Henderson del MRC Laboratory of Molecular Biology, en Cambridge.

microscopía crioelectrónica para la determinación en alta definición de estructuras de biomoléculas. Casi nada. Así dicho, es difícil hacerse una idea de a qué se dedican los tres científicos que ayer fueron galardonados con el Premio Nobel de Química 2017: el suizo Jacques Dubochet, el estadounidense Joachim Frank y el británico Richard Henderson. Pero aunque suene difícil, su trabajo es una de las grandes revoluciones contemporáneas en el ya de por sí revolucionario panorama de la química de este siglo. Es, ni más menos, una herramienta para observar un mundo que antes se escapaba a nuestros ojos: el mundo de las biomoléculas. Por ejemplo, de las proteínas.

Desde hace mucho sabemos que buena parte de las funciones que vemos realizar a un organismo desde fuera dependen del anónimo y minucioso trabajo de pequeñas estructuras que llevamos dentro. El funcionamiento de los órganos, el color de los ojos, quién sabe si el estado de ánimo o la aparición misma de la vida son consecuencia de la estructura en la que se organizan las biomoléculas (compuestos químicos que se encuentran en todos los seres vivos)

Pero estas estructuras son esquivas. No es fácil entrar en su minúsculo santuario y ver cómo funcionan. De hecho, la búsqueda de un método eficaz para observar las estructuras internas de las moléculas es una especie de santo grial de la ciencia y ha dado muchos premios Nobel. Los galardones de Química de 1982, 1985, 1987 y 2000 recayeron en avances en esa búsqueda, en científicos que habían hallado formas nuevas de indagar en el interior de las moléculas. Y los de 1958,1962, 1964, 1972 y 1988 fueron otorgados a personas que hicieron lo mismo pero con biomoléculas. Puede decirse que estudiar la formación de biomoléculas es el mejor boleto de lotería para obtener un Nobel.

Uno de los retos de esta ciencia está provocado por el hecho de que la vida es fundamentalmente agua. Nació en el agua y hoy el agua es, por ejemplo, el sesenta por cien de nuestro cuerpo. Para estudiar las moléculas por dentro hay que enfriarlas y estabilizarlas (es como sentar a un niño travieso antes de mirarle si tiene limpias las orejas) y, al hacerlo, el agua se congela, forma cristales y distorsiona los resultados.

Los tres galardonados han encontrado ahora una solución: un método para congelar el agua de una manera tan rápida que no llega a formar cristales. Es como si se vitrificara de golpe permitiendo estudiar las moléculas que hay en su interior.

¿Cómo lo han logrado? Usando metano a 196 grados bajo cero. Una gota de agua que contiene biomoléculas que queremos estudiar se dispara contra esa base de metano y se cristaliza en el acto. Las moléculas interiores quedan estabilizadas y limpias para el estudio.

El proceso se mejora con el uso de un tipo especial de microscopio electrónico, una máquina de unos tres metros de altura que cuesta cerca de ocho millones de euros que toma miles de imágenes de cada molécula desde diferentes ángulos y las engarza en una sola imagen tridimensional.

Han logrado de ese modo lo más parecido a esculpir un modelo de una molécula.

A pequeña escala

¿Y esto sirve para algo? Para mucho. Los modelos permiten ver cómo se organizan proteínas. Esas proteínas pueden ser las encargadas de que haya surgido la vida en la Tierra, pero también las responsables de que un gen vea cumplidas sus órdenes de «fabricar» un cáncer en el cuerpo. De momento esta tecnología ya ha sido usada para ver cómo ataca a una célula la bacteria de la salmonela, para entender cómo desarrollan resistencia a los antibióticos algunos microorganismos o para ver cómo funciona el reloj interno de las células. Por cierto, que esta última investigación recibió esta semana el Nobel de Medicina.

Dubochet, Frank y Henderson han contribuido a la ciencia creando una herramienta. De momento, la herramienta más poderosa con la que contamos para observar el mundo vivo a su escala más pequeña.

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