Los secretos de la Antártida para mejorar las proteínas

Los amigos aparecen en los lugares más insospechados. Al menos eso mismo debió pensar un grupo de investigadores de las universidades de Uppsala y de Tromsø, que aparte de colaborar entre ellos, fueron hasta la Antártida a encontrar a una aliada para su investigación. Esta aliada era minúscula, una bacteria denominada Pseudoalteromonas haloplanktis, que en su cuerpo presenta una proteína muy interesante a nivel metabólico: la α-amilasa. Esta proteína se encuentra en muchos organismos, y es la que les permite a nuestros jugos gástricos extraer los azúcares de los almidones vegetales. Sin embargo, en Pseudoalteromonas, la proteína es capaz de funcionar a temperaturas mucho más bajas, lo que la hace muy interesante para ciertos procesos industriales.

La estructura hace la fuerza

Empecemos desde lo más básico. Una proteína está formada por una secuencia de otras moléculas más pequeñas llamadas aminoácidos. Los aminoácidos, que muchos conoceremos por los suplementos alimenticios, han de unirse unos a otros para formar una cadena y, así, cumplir su función. En este caso, el orden de los factores sí altera el resultado, ya que depende de cómo se unan estos aminoácidos entre sí, formarán una proteína con una función u otra. Pero la función de una proteína no depende únicamente de los eslabones que forman su cadena.

En estos casos se pueden comparar con una hoja de papel en la papiroflexia. Si la hoja está sola, encima de la mesa, nos ofrece un mundo de posibilidades, pero no lo muestra. En cambio, en cuanto se pliega siguiendo unas pautas muy concretas la cosa comienza a ponerse interesante. Si trabajamos este arte durante suficiente tiempo, podremos comenzar a crear pajaritas, aviones, ranas u otras figuras con diferentes funciones. Pero en cambio, si nos equivocamos con algunos pliegues, todas las esperanzas de impresionar a nuestras amistades se van al garete. En el caso de las proteínas ocurre algo similar. Si no se pliegan de una forma específica (llamada estructura terciaria) no funcionarán. Algunas, incluso, requieren de varias cadenas distintas unidas, conformando la estructura cuaternaria.

El curioso caso de la alfa amilasa

La α-amilasa de Pseudoalteromonas haloplanktis tiene una característica muy especial, ya que gracias a su conformación es capaz de funcionar a temperaturas muy bajas, un rasgo de gran ayuda para que la bacteria sobreviva al clima antártico. Ahora bien, esta característica concreta no es de mucha ayuda en otros organismos que no soportan estas temperaturas. ¿Para qué necesita la α-amilasa humana funcionar a 5 grados, si el cuerpo humano no suele bajar de 35? Para nada. Ahora bien, hay procesos en los que esta funcionalidad en frío sí que es más interesante.

Esta enzima tiene usos industriales, especialmente en la producción de etanol, el alcohol presente en las bebidas fermentadas y que cada vez tiene una mayor presencia en los biocombustibles. Antes de que comience la fermentación, se necesitan azúcares que fermentar. Estos azúcares se encuentran “secuestrados” en moléculas que tienen las plantas, denominadas almidones. Para liberar estos azúcares se pueden utilizar procesos fisicoquímicos, pero es mucho más eficiente emplear enzimas, que han sido moldeadas por la evolución durante cientos de miles de años. Entre esas enzimas, una de las más utilizadas es la α-amilasa, que rompe a nivel molecular los almidones y libera los azúcares al medio, donde pueden ser fermentados.

Un híbrido poderoso

Mejorar la eficiencia de estos procesos se puede aumentar la productividad y, por ello, gran parte de la investigación y desarrollo busca nuevas enzimas o mejorar existentes. Y estos investigadores, de vez en cuando, encuentran estas oportunidades en organismos exóticos como Pseudoalteromonas haloplanktis. Tomando como referencia su α-amilasa, el equipo de investigación ha conseguido modificar la estructura de una amilasa de uso más común, la del cerdo, para optimizar su temperatura de trabajo.

Se trata de la primera vez que un grupo de investigación ha conseguido predecir con precisión la temperatura ideal de una enzima mediante computación. Y el paso no es baladí, ya que el diseño de enzimas por ordenador es un campo de investigación muy perseguido en el mundo de la biotecnología. En un futuro, utilizando este tipo de herramientas, los investigadores buscan crear enzimas con eficiencias y rendimientos mayores que las naturales. Pero sin duda, lo más impresionante es que podrán hacerlo directamente en el ordenador, en vez de repetir experimentos una y otra vez hasta dar con la diana.

QUE NO TE LA CUELEN

• Estos procesos normalmente se valen de la “evolución dirigida” que es un proceso por el cual se “fuerza” la evolución de las bacterias (u otros organismos) para que sean más efectivos en las condiciones de interés.

REFERENCIAS (MLA)

• Van der Ent, Florian, et al. “Computational Design of the Temperature Optimum of an Enzyme Reaction.” Science Advances, vol. 9, no. 26, 2023, https://doi.org/10.1126/sciadv.adi0963.