A los dinosaurios les iba el colágeno más que a los humanos

El colágeno es la proteína más abundante en los animales y se encuentra no solo en los huesos, sino también en la piel, los músculos y los ligamentos. Está hecho de largas hebras de proteína que se entrelazan para formar una triple hélice resistente. Pero hay una sorpresa: se ha encontrado en fósiles de dinosaurios de hasta 195 millones de años de antigüedad. Eso supera con creces la vida media normal de los enlaces peptídicos que mantienen unidas a las proteínas, que es de unos 500 años.

De acuerdo con un nuevo estudio realizado por científicos del MIT, hay un motivo por el cual el colágeno puede sobrevivir durante mucho más tiempo de lo esperado en los dinosaurios. El equipo, liderado por Ron Raines, descubrió que una interacción especial a nivel atómico defiende al colágeno del ataque de las moléculas de agua. Esta barricada evita que el agua rompa los enlaces peptídicos mediante un proceso llamado hidrólisis.

“Aportamos pruebas de que esa interacción impide que el agua ataque los enlaces peptídicos y los rompa. Eso va en contra de lo que ocurre con un enlace peptídico normal, que tiene una vida media de solo 500 años - explica Raines, profesor de Química Firmenich en el MIT -. El colágeno es el andamiaje que nos mantiene unidos. Lo que hace que la proteína de colágeno sea tan estable y una opción tan buena para este andamiaje es que, a diferencia de la mayoría de las proteínas, es fibrosa”.

En la última década, los paleobiólogos han encontrado evidencia de colágeno preservado en fósiles de dinosaurios, incluido un fósil de Tyrannosaurus rex de 80 millones de años y un fósil de sauropodomorfo que tiene casi 200 millones de años. El laboratorio de Raines ha estado estudiando el colágeno durante los últimos 25 años y cómo su estructura permite su función.

Anteriormente, algunos científicos habían sugerido otras explicaciones de por qué el colágeno podría conservarse durante millones de años, incluida la posibilidad de que los huesos estuvieran tan deshidratados que el agua no pudiera llegar a los enlaces peptídicos.

De acuerdo con los resultados del estudio, los enlaces peptídicos se forman entre un átomo de carbono de un aminoácido y un átomo de nitrógeno del aminoácido adyacente. El átomo de carbono también forma un doble enlace con un átomo de oxígeno, creando una estructura molecular llamada grupo carbonilo. Este oxígeno carbonílico tiene un par de electrones que no forman enlaces con ningún otro átomo. Los investigadores descubrieron que esos electrones se pueden compartir con el grupo carbonilo de un enlace peptídico vecino.

Debido a que este par de electrones se inserta en esos enlaces peptídicos, las moléculas de agua tampoco pueden entrar en la estructura para romper el enlace.

Para demostrarlo, Raines y sus colegas crearon dos imitadores del colágeno: uno que normalmente forma una triple hélice, conocido como trans, y otro en el que los ángulos de los enlaces peptídicos se rotan en una forma diferente, conocida como cis. Descubrieron que la forma trans del colágeno no permitía que el agua atacara e hidrolizara el enlace. En la forma cis, el agua entró y los enlaces se rompieron.

“Un enlace peptídico es cis o trans, y podemos cambiar la proporción cis a trans – añade Raines -. Al hacerlo, podemos imitar el estado natural del colágeno o crear un enlace peptídico desprotegido. Y vimos que cuando estaba desprotegido, no duraba mucho”.

Este intercambio de electrones también se ha visto en estructuras proteínicas conocidas como hélices alfa, que se encuentran en muchas proteínas. Estas hélices también pueden estar protegidas del agua, pero las hélices siempre están conectadas por secuencias proteínicas que están más expuestas, que aún son susceptibles a la hidrólisis.